近期，我校生物工程学院石贵阳教授团队在食用菌来源的β-葡聚糖酶挖掘及其在混合连接（mixed-linkage）β-葡聚糖的精准降解应用方面取得重要进展，研究成果“A Mixed-Linkage-Selective β-1,4-Glucanase from Pleurotus tuber-regium: Functional Characterization and Mechanistic Insights into Substrate Cleavage Specificity”发表于Journal of Agricultural and Food Chemistry（一区，Top，IF = 6.2）(https://doi.org/10.1021/acs.jafc.5c07635)
混合连接β-葡聚糖（Mixed-linked β-glucan, MLG）是广泛存在于燕麦、大麦等谷物中的一类重要膳食多糖，因其独特的分子结构而具有调节血糖、增强免疫及益生元等多种生物活性，MLG的降解产物也被证明具有多种生物活性。然而，传统酶解方法通常专一性不强，产生的寡糖产物结构不均一，限制了其在功能性食品和生物医药领域的高值化开发和应用。基于此，本研究首次从高等真菌虎奶菇（Pleurotus tuber-regium）基因组中挖掘出一种新型的β-1,4-葡聚糖酶（命名为PTRBGL4），并成功在毕赤酵母中实现异源表达。研究发现，该酶对仅含β-1,4-糖苷键的底物（如羧甲基纤维素钠）活性较低，但对含有β-1,3和β-1,4混合连接的燕麦及大麦β-葡聚糖表现出极高的催化活性和特异性。
研究深入揭示了PTRBGL4的精准催化机制，发现该酶能够特异性地识别并优先切断β-1,3-连接位点旁侧（靠近非还原端）的β-1,4-糖苷键。与商业β-葡聚糖酶的随机降解模式不同，PTRBGL4的这一选择性催化特性能够将复杂的谷物β-葡聚糖精准降解为具有特定聚合度（如DP3, DP4, DP7, DP10）且结构均一的寡糖组分。此外，研究通过三维结构模拟和分子对接，阐明了该酶的TIM桶形结构，并鉴定了其催化和底物结合的关键氨基酸残基，为后续的酶分子改造奠定了理论基础。
该研究成果不仅提供了一种新型高效的生物酶工具，也为从谷物等天然可再生资源中定向制备结构明确、功能可控的益生元寡糖开辟了新的技术路径。这些结构均一的β-葡寡糖在改善肠道健康、开发高附加值功能食品及医药产品方面具有广阔的应用前景。
生物工程学院2022级硕士生凌明芳为论文第一作者，陈磊副教授为论文的通讯作者。近年来，陈磊副教授在食用菌多糖及碳水化合物活性酶方面的相关研究成果已发表在Food Hydrocolloids (2025、2024)、Journal of Agricultural and Food Chemistry (2025)、Carbohydrate Polymers (2019)、International Journal of Biological Macromolecules (2024、2023、2022)、Food Bioscience（2025、2021）等期刊。
